Schlüsselwort: Enzymes

Jahrbuch 2020

Jahrbuch 2020 von Braunschweigische Wissenschaftliche Gesellschaft
Die Braunschweigische Wissenschaftliche Gesellschaft (BWG) ist eine traditionsreiche Wissenschaftsgesellschaft, in der insbesondere das Zusammenwirken von Natur-, Technik- und Geisteswissenschaften gepflegt wird. Das Jahrbuch 2020 der BWG vermittelt einen Überblick über die Aktivitäten der Gesellschaft, ihre Forschungsvorhaben und öffentliche und BWG interne Vorträge und Abhandlungen von Mitgliedern und eingeladenen Wissenschaftlern. Herausragende Veranstaltungen waren in 2020 die Verleihung der Gauß-Medaille an die Nobelpreisträgerin Emmanuelle Charpentier, das Bioethik Symposium über „Möglichkeiten und Grenzen der Gen-Therapie mit der Gen-Schere“ und die von der Jungen BWG veranstaltete Podiumsdiskussion „Möglichkeiten und Grenzen von Big Data in der Forschung“. Ein weiteres Highlight sind die Ergebnisse der BWG-Kommission “Synergie und Intelligenz“ zu der Frage „Können Maschinen ethisches Verhalten lernen?“. Hier wurde ein neues Konzept für einen ethischen Turing Test entwickelt. Das Spektrum der Beiträge spiegelt die Vielfalt aktueller wissenschaftlicher Forschung in einem interdisziplinären Kontext wider.
Aktualisiert: 2023-01-01
Autor:
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Von der Protease zur Peptidsynthase

Von der Protease zur Peptidsynthase von Franke, Lars
Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind.
Aktualisiert: 2023-04-04
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Von der Protease zur Peptidsynthase

Von der Protease zur Peptidsynthase von Franke, Lars
Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind.
Aktualisiert: 2023-04-01
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