Aktualisiert: 2023-05-29
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Enzymatische Katalyse
Schlüsselwort: Enzymkatalyse
Enzymatische Katalyse
Zellfreie Biokatalyse im Mikrofluidiksystem für die biotechnologische Produktion von chemischen Grundbausteinen
In den letzten Jahrzehnten hat die Biotechnologie zur Produktion von chemischen Grundbausteinen und komplexen Strukturen an Bedeutung gewonnen. Trotz enormer Fortschritte sind die gängigen Fermentationsprozesse in erster Linie limitiert durch die Lebensfähigkeit der eingesetzten Organismen. Weitere Probleme sind die Biomasseproduktion und eine häufige Produkttoxizität für die Zellen. Durch die Übertragung von spezifischen Stoffwechelsschritten aus der Zeööe in mikrostrukturierte, kompartimentiere Bioreaktoren sollen diese Grenzen überwunden werden.
Im Rahmen dieser Arbeit wurde mit Hilfe der Mikroverfahrenstechnik ein Reaktor entwickelt, der vor allem die Minimierung von Transportwiderständen auch in Mehrphasensystemen durch ein großes Oberflächen- zu Volumenverhältnis in mikrostrukturierten Apparaten ausnutzen sollte. Als Modelsystem wurde die enzymatische Synthese von nicht-proteinogenen Aminosäuren aus Hydantoinen ausgewählt. Dieser biotechnologische Prozess ist vor allem durch eine geringe Substratlöslichkeit in wässrigen Systemen und eine Produktinhibierung der Enzyme limitiert. Es konnte gezeigt werden, dass durch Kopplungvon Mikroextraktion und enzymatische Umsetzung in einem mikrostrukturiertem Reaktorsystem ein stabiler kontinuierlicher Prozess generiert werden kann.
Aktualisiert: 2021-12-30
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Produktion langkettiger präbiotischer Oligosaccharide am Beispiel von Neo-Fructooligosacchariden
An neuartigen Zuckerersatzstoffen besteht ein ausgedehntes Interesse, da die Übergewichtigkeit der Bevölkerung und die daraus resultierenden Risiken weiter steigen. Diese Arbeit zielt dabei auf die Entwicklung eines Konzeptes zur enzymatischen Herstellung und nachgeschalteten Aufreinigung von Oligosacchariden am Beispiel von Neo-Fructooligosacchariden (neoFOS). Zunächst werden mögliche Synthesewege und die Charakteristika des Zielproduktes herausgearbeitet. In einer Fallstudie wird dabei auch auf eine theoretische 2-Stufen-Synthese eingegangen, um die Wertigkeit des Zuckerersatzstoffes zu erhöhen. Die Fermentationskonzeption beinhaltet Screeningversuche im Schüttelkolbenmaßstab und eine Maßstabsvergrößerung im Reaktormaßstab von 0,5 L auf 7 L. Die Ausführungsplanung der Maßstabsvergrößerung beruht auf einer kritischen Sauerstoffversorgung im Rahmen der Sauerstofftransportrate. Zur enzymatischen FOS Herstellung wurde im zweiten Schritt ein Enzymmembranreaktorsystem für die kontinuierliche FOS-Produktion als Funktion der Verweilzeit ausgelegt.
Aktualisiert: 2022-07-14
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Von der Protease zur Peptidsynthase
Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind.
Aktualisiert: 2023-04-04
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Von der Protease zur Peptidsynthase
Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind.
Aktualisiert: 2023-04-01
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Enzymatische Katalyse
Enzymatische Katalyse
Thiamindiphosphat-Biochemie
Mit dieser Schrift wollen die Autoren Einblicke in die universitäre Forschungstätigkeit einer enzymologischen Abteilung geben, die sich über einen relativ langen Zeitraum der Aufklärung von Beziehungen zwischen der katalytischen Funktion von Thiamindiphosphat-Enzymen und deren dreidimensionaler Struktur widmete.
Während im Laufe der Zeit die Anzahl der untersuchten Spezies dieser Enzymklasse zunahm, beziehen sich die hier zusammengefasst dargestellten Resultate hauptsächlich auf das Enzym Pyruvatdecarboxylase, an dem die Forschungsarbeiten in den 30er Jahren des vorigen Jahrhunderts mit Modellversuchen an Amino-Verbindungen von Langenbeck (1933) begannen und in Einzelprojekten unter speziellen Gesichtspunkten und mit verschiedenen Untersuchungsmethoden bis in die Gegenwart fortgesetzt worden sind.
Pyruvatdecarboxylase war als Modellenzym aus mehreren Gründen interessant. Das in ausreichenden Mengen aus natürlich vorkommenden Hefen mit relativ geringem Aufwand zu präparierende Enzym katalysiert die quasi-irreversible Decarboxylierung von alpha-Ketosäuren zu den entsprechenden Aldehyden und ist damit eine der wichtigsten Quellen für das von lebenden Organismen produzierte Kohlendioxid. Besonders interessant ist Pyruvatdecarboxylase als charakteristischer Vertreter einer Klasse von Biokatalysatoren, deren Katalyseleistung von spezifischen, am Zellstoffwechsel beteiligten Metaboliten gesteuert wird. Da alpha-Ketosäuren auch an anderen Stoffwechselprozessen beteiligt sind, ist die von der Substratkonzentration kontrollierte Katalyseleistung dieser Enzyme eine entscheidende Voraussetzung für die Aufrechterhaltung einer stabilen Konzentration dieser Metabolite innerhalb der Zelle.
Aktualisiert: 2021-12-20
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