Eisen-Schwefel- (FeS-) Proteine spielen eine zentrale Rolle im Elektronentransfer essentieller Reaktionen, wie der Atmungskette oder der Photosynthese. Grundlage für das Verständnis dieser Prozesse ist die Aufklärung der Beziehung zwischen Struktur und Funktion der FeS-Proteine. In der vorliegenden Arbeit wird die energetisch hochauflösende Mössbauerspektroskopie zur Charakterisierung der elektronischen und magnetischen Eigenschaften 57Fe-markierter FeS-Cluster genutzt. Die Nukleare Inelastische Streuung (NIS) erlaubt eine selektive Anregung Fe-assoziierter Molekülschwingungen und wird zur Analyse der dynamischen Eigenschaften der FeS-Proteine verwendet. Die Berechnung der elektronischen Eigenschaften und die Simulation der Schwingungsspektren mit Dichtefunktionaltheorie (DFT) ermöglicht eine Entwicklung von Strukturmodellen der FeS-Cluster und ihrer Proteinumgebung als Ergänzung zu den experimentellen Methoden.
Aktualisiert: 2021-10-20
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Die phasenreine Synthese von Europium(II)-Seltenerdmetall(III)-ortho-Oxoborate (SE = Y, La − Lu) konnte durchgeführt werden. Neben der kristallographischen Betrachtung der Kristallstruktur sowie der spektroskopischen Eigenschaften durch Mößbauer- und diffuser Reflektionsspektroskopie und das thermische Verhalten dieser Verbindungsklasse konnte untersucht werden. Neben diesen Verbindungsklasse konnte ebenfalls eine Serie neuer Europium(II,III)-Halogenid-ortho-Oxoborate hergestellt werden. Daran konnte die Gemischtvalenz mittels Mößbauer und diffuser Reflektionsspektroskopie genauer Untersucht werden. Eine weitere untersuchte Verbindungsklasse an derer Ebenfalls die gemischtvalenz zwischen den Niobatomen genauer betrachtet wurde sind die schichtartigen Europium(II)-Oxoniobate(V) und –tantalate. Es konnten noch andere Verbindungen untersucht werden darunter: Europium(II)-Ortho-Oxoborat, Europium(II)-Pyro-Oxoborat, Europium(II)-Meta-Oxoborat, Europium(III)-Dysprosium(III)-Oxoaluminat und Lithium-Europium(II,III)-Oxoniobat.
Aktualisiert: 2020-12-26
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Die Regulation der Aktivität und Funktion von Proteinen findet in biologischen Systemen über verschiedene Prozesse statt. Einer davon ist z. B. eine pH-bedingte Konformationsänderung der Tertiärstruktur des Proteins. Diese kann Einfluss auf die Funktion des Proteins haben. Handelt es sich dabei um einen reversiblen Prozess kann die Proteinfunktion aktiv über den pH-Wert gesteuert werden. Im Rahmen dieser Arbeit werden die Auswirkungen von Protonierungen auf die elektronischen und vibronischen Eigenschaften von Eisenzentren in den zwei großen Untergruppen der Metalloproteine, den Häm- und den Eisenschwefel-Proteinen, untersucht. Hierzu werden die konventionelle Mössbauerspektroskopie sowie synchrotron-basierte, resonante, elastische (NFS) und inelastische (NIS) Streuexperimente in Kombination mit Dichtefunktionaltheorie-Rechnungen benutzt. Die ausgewählten Methoden geben sowohl Aufschluss über Oxidations- und Spinzustände der Eisen-Ionen als auch über deren dynamische Eigenschaften im Protein.
Aktualisiert: 2020-01-07
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Aktualisiert: 2023-04-07
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