Im Fokus dieser Dissertation standen das Design, die Synthese und die enzymkinetische Charakterisierung neuer reversibel bindender Inhibitoren der drei Serinhydrolasen Monoacylglycerollipase (MAGL), Fettsäureamidhydrolase (FAAH) und der Gallensalz-aktivierten Cholesterolesterase (CEase). Die drei Enzyme rückten aufgrund ihrer zentralen Rolle bei vielen physiologischen und pathophysiologischen Prozessen in den Mittelpunkt wissenschaftlichen und pharmakologischen Interesses der letzten Jahre, wobei anhand zahlreicher Studien gezeigt wurde, dass eine Inhibierung der Enzyme sich häufig positiv auf die Pathologie auswirkt. Zur Identifizierung neuer Leitstrukturen wurde in der vorliegenden Arbeit ein in silico-screening von Substanzen durchgeführt, ausgewählte Verbindungen dieses Screenings synthetisiert und auf ihre Fähigkeit getestet die drei genannten Enzyme zu inhibieren. Zu diesem Zweck wurden ein neuer fluorometrischer Assay für FAAH sowie ein kolorimetrischer Enzymassay für MAGL etabliert. Aussichtsreiche Kandidaten wurden enzymkinetisch bezüglich der IC50-Werte, der Hemmkonstanten und des Hemmtyps charakterisiert sowie die Struktur-Wirkungsbeziehung ausgewählter Verbindungen und deren Derivate analysiert.
Aktualisiert: 2020-12-26
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