Die Beobachtung, dass die Maillard-Reaktion auch bei pathophysiologischen Prozessen in vivo eine Schlüsselrolle spielt, hat in den letzten Jahren ein zunehmendes Interesse an den nicht-enzymatisch gebildeten Modifikationen von Protein-Seitenketten geweckt.
Um die Maillard-Modifikationen der epsilon-Aminogruppe von Lysin zu studieren, wurden Modellsysteme aus Glucose und alpha-Acetyl-Lysin bei 37 bzw. 80 °C inkubiert. Unter Zuhilfenahme chromatographischer Trenntechniken und unter Verwendung der Stabilisotopenmarkierungstechniken CAMOLA und CBL wurden 14 Verbindungen isoliert, hinsichtlich der Struktur aufgeklärt und die zugrunde liegenden Bildungsmechanismen postuliert.
Dabei zeigte sich, dass im Zusammenspiel der beiden Stabilisotopenmarkierungsstrategien wertvolle Erkenntnisse gewonnen wurden - sowohl bei der Strukturaufklärung als auch bei der Ermittlung und Verifizierung der Bildungsmechanismen.
Ferner wurden die Bildungskinetiken der identifizierten Maillard-Reaktionsprodukte untersucht.
Dazu wurden ebenfalls Modellsysteme aus Glucose und alpha-Acetyl-Lysin bei 37 bzw. 80 °C inkubiert.
Nach bestimmten Intervallen wurden Aliquote entnommen und die Gehalte der Maillard-Reaktionsprodukte mittels einer ECHO-LC-MS/MS-Methode bestimmt.
Dabei zeigte sich, dass es möglich war, in Abhängigkeit von Temperatur und Inkubationszeit eine Einteilung der Maillard-Reaktionsprodukte in majore und minore Verbindungen vorzunehmen.
Aktualisiert: 2019-12-27
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