Die überarbeitete und aktualisierte 7. Auflage dieses Buches gibt einen Überblick über bewährte und neue Methoden der Proteinbiochemie und Proteomics. Es zeigt Auswege aus experimentellen und strategischen Sackgassen. Zudem weckt es ein Gespür für das richtige Experiment zur richtigen Zeit. Behandelt werden klassische Verfahren wie Säulenchromatographie, HPLC, Elektrophoresen, Blots, ELISA, Ligandenbindungstests, die Herstellung von Antikörpern, das Solubilisieren von Membranproteinen, die Analyse von Glykoproteinen usw. Einen großen Raum nehmen die modernen Verfahren ein: Massenspektrometrie, Proteomics und thermische Analyse. In die wurden neue Techniken zur Bestimmung der Wechselwirkung von Proteinen mit Proteinen oder von Proteinen mit kleinen Molekülen aufgenommen: DARTS, DRACALA, SPROX und andere. Des weiteren erfahren Sie, wie man mit dem Massenspektrometer eine Bindung misst. Auch Methoden zur Herstellung von Bindungsproteinen gegen bestimmte Zielmoleküle werden vorgestellt: Ribosomen Display und DNA- und Peptid-Aptamer-Techniken. Der Fluoreszenznachweis von Proteinen mit Hilfe von Trihalogenverbindungen durfte nicht fehlen und wer die Stabilität und Faltung von Proteinen messen will, kann hier nachlesen, ob er dazu ein CD-Spektrometer benutzen sollte. Auf die Fortschritte in der HPLC und der Massenspektrometrie von Membranproteinen wird ebenso eingegangen wie auf ihre Rekonstitution in Nanoscheibchen (Nanodiscs). Die Mikrodissektion mit UV-Laser, die isoelektrische Fokussierung in Kapillaren und iTRAQ-Tags werden erklärt. Dazu kommt eine Anzahl neuer Tricks zur Proteinbestimmung, Gelfärbung, Blottechnik, Immunfärbung, Elution aus Gelstückchen etc.
Aktualisiert: 2023-07-03
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Die überarbeitete und aktualisierte 7. Auflage dieses Buches gibt einen Überblick über bewährte und neue Methoden der Proteinbiochemie und Proteomics. Es zeigt Auswege aus experimentellen und strategischen Sackgassen. Zudem weckt es ein Gespür für das richtige Experiment zur richtigen Zeit. Behandelt werden klassische Verfahren wie Säulenchromatographie, HPLC, Elektrophoresen, Blots, ELISA, Ligandenbindungstests, die Herstellung von Antikörpern, das Solubilisieren von Membranproteinen, die Analyse von Glykoproteinen usw. Einen großen Raum nehmen die modernen Verfahren ein: Massenspektrometrie, Proteomics und thermische Analyse. In die wurden neue Techniken zur Bestimmung der Wechselwirkung von Proteinen mit Proteinen oder von Proteinen mit kleinen Molekülen aufgenommen: DARTS, DRACALA, SPROX und andere. Des weiteren erfahren Sie, wie man mit dem Massenspektrometer eine Bindung misst. Auch Methoden zur Herstellung von Bindungsproteinen gegen bestimmte Zielmoleküle werden vorgestellt: Ribosomen Display und DNA- und Peptid-Aptamer-Techniken. Der Fluoreszenznachweis von Proteinen mit Hilfe von Trihalogenverbindungen durfte nicht fehlen und wer die Stabilität und Faltung von Proteinen messen will, kann hier nachlesen, ob er dazu ein CD-Spektrometer benutzen sollte. Auf die Fortschritte in der HPLC und der Massenspektrometrie von Membranproteinen wird ebenso eingegangen wie auf ihre Rekonstitution in Nanoscheibchen (Nanodiscs). Die Mikrodissektion mit UV-Laser, die isoelektrische Fokussierung in Kapillaren und iTRAQ-Tags werden erklärt. Dazu kommt eine Anzahl neuer Tricks zur Proteinbestimmung, Gelfärbung, Blottechnik, Immunfärbung, Elution aus Gelstückchen etc.
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Die überarbeitete und aktualisierte 7. Auflage dieses Buches gibt einen Überblick über bewährte und neue Methoden der Proteinbiochemie und Proteomics. Es zeigt Auswege aus experimentellen und strategischen Sackgassen. Zudem weckt es ein Gespür für das richtige Experiment zur richtigen Zeit. Behandelt werden klassische Verfahren wie Säulenchromatographie, HPLC, Elektrophoresen, Blots, ELISA, Ligandenbindungstests, die Herstellung von Antikörpern, das Solubilisieren von Membranproteinen, die Analyse von Glykoproteinen usw. Einen großen Raum nehmen die modernen Verfahren ein: Massenspektrometrie, Proteomics und thermische Analyse. In die wurden neue Techniken zur Bestimmung der Wechselwirkung von Proteinen mit Proteinen oder von Proteinen mit kleinen Molekülen aufgenommen: DARTS, DRACALA, SPROX und andere. Des weiteren erfahren Sie, wie man mit dem Massenspektrometer eine Bindung misst. Auch Methoden zur Herstellung von Bindungsproteinen gegen bestimmte Zielmoleküle werden vorgestellt: Ribosomen Display und DNA- und Peptid-Aptamer-Techniken. Der Fluoreszenznachweis von Proteinen mit Hilfe von Trihalogenverbindungen durfte nicht fehlen und wer die Stabilität und Faltung von Proteinen messen will, kann hier nachlesen, ob er dazu ein CD-Spektrometer benutzen sollte. Auf die Fortschritte in der HPLC und der Massenspektrometrie von Membranproteinen wird ebenso eingegangen wie auf ihre Rekonstitution in Nanoscheibchen (Nanodiscs). Die Mikrodissektion mit UV-Laser, die isoelektrische Fokussierung in Kapillaren und iTRAQ-Tags werden erklärt. Dazu kommt eine Anzahl neuer Tricks zur Proteinbestimmung, Gelfärbung, Blottechnik, Immunfärbung, Elution aus Gelstückchen etc.
Aktualisiert: 2023-07-03
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Aktualisiert: 2023-07-02
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Aktualisiert: 2023-05-21
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Aktualisiert: 2023-05-21
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Aktualisiert: 2023-04-04
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Aktualisiert: 2023-03-14
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Die überarbeitete und aktualisierte 7. Auflage dieses Buches gibt einen Überblick über bewährte und neue Methoden der Proteinbiochemie und Proteomics. Es zeigt Auswege aus experimentellen und strategischen Sackgassen. Zudem weckt es ein Gespür für das richtige Experiment zur richtigen Zeit. Behandelt werden klassische Verfahren wie Säulenchromatographie, HPLC, Elektrophoresen, Blots, ELISA, Ligandenbindungstests, die Herstellung von Antikörpern, das Solubilisieren von Membranproteinen, die Analyse von Glykoproteinen usw. Einen großen Raum nehmen die modernen Verfahren ein: Massenspektrometrie, Proteomics und thermische Analyse. In die wurden neue Techniken zur Bestimmung der Wechselwirkung von Proteinen mit Proteinen oder von Proteinen mit kleinen Molekülen aufgenommen: DARTS, DRACALA, SPROX und andere. Des weiteren erfahren Sie, wie man mit dem Massenspektrometer eine Bindung misst. Auch Methoden zur Herstellung von Bindungsproteinen gegen bestimmte Zielmoleküle werden vorgestellt: Ribosomen Display und DNA- und Peptid-Aptamer-Techniken. Der Fluoreszenznachweis von Proteinen mit Hilfe von Trihalogenverbindungen durfte nicht fehlen und wer die Stabilität und Faltung von Proteinen messen will, kann hier nachlesen, ob er dazu ein CD-Spektrometer benutzen sollte. Auf die Fortschritte in der HPLC und der Massenspektrometrie von Membranproteinen wird ebenso eingegangen wie auf ihre Rekonstitution in Nanoscheibchen (Nanodiscs). Die Mikrodissektion mit UV-Laser, die isoelektrische Fokussierung in Kapillaren und iTRAQ-Tags werden erklärt. Dazu kommt eine Anzahl neuer Tricks zur Proteinbestimmung, Gelfärbung, Blottechnik, Immunfärbung, Elution aus Gelstückchen etc.
Aktualisiert: 2023-03-14
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Aktualisiert: 2023-03-14
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Schilddrüsenkarzinome besitzen weltweit einen Anteil von ca. 1% an allen Krebserkrankungen, wobei es sich um die häufigste maligne Erkrankung des endokrinen Systems handelt. Das papilläre Schilddrüsenkarzinom (PTC) macht hierbei 80 – 85% aller Schilddrüsenkarzinome aus. Nach neueren Erkenntnissen stellen regionale Metastasen einen wichtigen prognostischen Faktor für das spätere Wiederauftreten eines Tumors dar. Ein solches erneutes Auftreten eines Tumors im Nackenbereich ist für ca. ein Drittel aller PTC-bedingten Todesfälle verantwortlich. Zusätzlich kann es bei solchen Metastasen auch zu einer Resistenz gegen Radioiod-Therapie kommen, so dass für solche Tumorerkrankungen keine effektive Behandlung bekannt ist, was sich in einer 10-Jahres-Überlebensrate von nur 10% wiederspiegelt. Daher verdient die regionale Lymphknotenmetastasierung eine ganz besondere Aufmerksamkeit, die sie in diesem Werk erfährt. Das für die Analyse rekrutierte Untersuchungskollektiv wurde zusammen mit einem unabhängigem Validierungskollektiv einer Proteinexpressionsanalyse mittels der neuartigen MALDI-IMS unterzogen. Die Patienten der Untersuchungskohorte waren hinsichtlich der Lymphknotenmetastasierung in zwei Gruppen unterteilt, die allerdings für alle verfügbaren klinischen Daten stark angeglichen waren. Unter den Patienten, die für die Validierung der Proteinexpression auf einem Gewebemikroarray mittels immunhistochemischer Färbungen ausgewählt wurden, bestand eine ähnliche Zusammensetzung betreffend ihrer klinischen Daten. Zusätzlich fand eine Proteinidentifikation in einem ausgewählten Fall statt, die ebenso dem Nachweis und der Validierung von Kandidaten aus der MALDI-IMS Analyse diente. Daneben wurde ein zweites Kollektiv untersucht, für dessen Patienten ausführliche klinische Informationen über den Krankheitsverlauf bekannt waren. Zudem konnten alle Patienten aufgrund der vorliegenden Daten entweder einer guten oder schlechten Prognosegruppe zugeordnet werden. Diese Tumore wurden ebenso auf genomischer Ebene mittels Array CGH untersucht, um für diese Prognosegruppen typische Kopienzahlveränderungen aufzuspüren. Die nach Analysen ermittelten Kandidatengene S100-A6, S100-A10 und TXN wurden in der Folge validiert.
Aktualisiert: 2023-04-06
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In Intention und Anschaulichkeit dem überaus erfolgreichen Lehrbuch „Biotechnologie für Einsteiger“ folgend, richtet sich die „BioAnna“ an Studenten und Dozenten der Medizin, Biotechnologie, Biochemie, Chemie und Umweltwissenschaften sowie MTAs und Laboranten, aber auch Biologie- und Chemielehrer wie auch Spektrum-der-Wissenschaft-Leser, die einen gut verständlichen Einstieg in die Analysemethoden der Biologie und deren Anwendung suchen. Es orientiert sich schwerpunktmäßig an bioanalytischen Fakten, Zusammenhängen und Hintergründen, obschon auch wirtschaftliche und ethische Aspekte pro und contra diskutiert werden. Der Text ist gut lesbar und stark didaktisch orientiert, wobei insbesondere die vielfältigen Gestaltungselemente ihn besonders abwechslungsreich und interessant machen. Vorbild im Layout ist „Biotechnologie für Einsteiger“. Das Lehrbuch bildet eine Brücke zum Bioanalytik-Buch von Spektrum und zu den Experimentator-Bänden. Didaktische Gestaltungselemente: - die Nanoru-Cartoon-Geschichte führt witzig in die Thematik ein - kleine Fotos und Grafiken in der Seitenspalte (wie in einem Lexikon) - Boxen vermitteln analytische, biochemische und technische Details (enzyklopädisch) - „Bioanalytikhistorie“–Boxen berichten Hintergrundgeschichte/n - Schaubilder (Panoramatafeln) zeigen plastisch Bioanalytik-Vorgänge - Literatur und Internet: Zu allen Kapiteln wird neben den „normalen“ Literaturhinweisen zusätzliches Internet-Material angeboten: Animationen, 3D-Strukturen, neueste Forschungsergebnisse, Cartoons.
Aktualisiert: 2018-01-05
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In Intention und Anschaulichkeit dem überaus erfolgreichen Lehrbuch „Biotechnologie für Einsteiger“ folgend, richtet sich die „BioAnna“ an Studenten und Dozenten der Medizin, Biotechnologie, Biochemie, Chemie und Umweltwissenschaften sowie MTAs und Laboranten, aber auch Biologie- und Chemielehrer wie auch Spektrum-der-Wissenschaft-Leser, die einen gut verständlichen Einstieg in die Analysemethoden der Biologie und deren Anwendung suchen. Es orientiert sich schwerpunktmäßig an bioanalytischen Fakten, Zusammenhängen und Hintergründen, obschon auch wirtschaftliche und ethische Aspekte pro und contra diskutiert werden. Der Text ist gut lesbar und stark didaktisch orientiert, wobei insbesondere die vielfältigen Gestaltungselemente ihn besonders abwechslungsreich und interessant machen. Vorbild im Layout ist „Biotechnologie für Einsteiger“. Das Lehrbuch bildet eine Brücke zum Bioanalytik-Buch von Spektrum und zu den Experimentator-Bänden. Didaktische Gestaltungselemente: - die Nanoru-Cartoon-Geschichte führt witzig in die Thematik ein - kleine Fotos und Grafiken in der Seitenspalte (wie in einem Lexikon) - Boxen vermitteln analytische, biochemische und technische Details (enzyklopädisch) - „Bioanalytikhistorie“–Boxen berichten Hintergrundgeschichte/n - Schaubilder (Panoramatafeln) zeigen plastisch Bioanalytik-Vorgänge - Literatur und Internet: Zu allen Kapiteln wird neben den „normalen“ Literaturhinweisen zusätzliches Internet-Material angeboten: Animationen, 3D-Strukturen, neueste Forschungsergebnisse, Cartoons.
Aktualisiert: 2020-10-10
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Die überarbeitete und aktualisierte 7. Auflage dieses Buches gibt einen Überblick über bewährte und neue Methoden der Proteinbiochemie und Proteomics. Es zeigt Auswege aus experimentellen und strategischen Sackgassen. Zudem weckt es ein Gespür für das richtige Experiment zur richtigen Zeit. Behandelt werden klassische Verfahren wie Säulenchromatographie, HPLC, Elektrophoresen, Blots, ELISA, Ligandenbindungstests, die Herstellung von Antikörpern, das Solubilisieren von Membranproteinen, die Analyse von Glykoproteinen usw. Einen großen Raum nehmen die modernen Verfahren ein: Massenspektrometrie, Proteomics und thermische Analyse. In die wurden neue Techniken zur Bestimmung der Wechselwirkung von Proteinen mit Proteinen oder von Proteinen mit kleinen Molekülen aufgenommen: DARTS, DRACALA, SPROX und andere. Des weiteren erfahren Sie, wie man mit dem Massenspektrometer eine Bindung misst. Auch Methoden zur Herstellung von Bindungsproteinen gegen bestimmte Zielmoleküle werden vorgestellt: Ribosomen Display und DNA- und Peptid-Aptamer-Techniken. Der Fluoreszenznachweis von Proteinen mit Hilfe von Trihalogenverbindungen durfte nicht fehlen und wer die Stabilität und Faltung von Proteinen messen will, kann hier nachlesen, ob er dazu ein CD-Spektrometer benutzen sollte. Auf die Fortschritte in der HPLC und der Massenspektrometrie von Membranproteinen wird ebenso eingegangen wie auf ihre Rekonstitution in Nanoscheibchen (Nanodiscs). Die Mikrodissektion mit UV-Laser, die isoelektrische Fokussierung in Kapillaren und iTRAQ-Tags werden erklärt. Dazu kommt eine Anzahl neuer Tricks zur Proteinbestimmung, Gelfärbung, Blottechnik, Immunfärbung, Elution aus Gelstückchen etc.
Aktualisiert: 2023-04-04
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